Introducción
Al tener en cuenta que las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula, en esta investigación aprenderemos y nos informaremos acerca de éstos catalizadores tanto en general como específicamente.
Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido.
Además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
Factores que influyen en la velocidad de reacción
A pesar de que la velocidad de una reacción depende de la identidad química de los elementos y compuestos involucrados, hay cinco factores que permiten modificar la rapidez con que ocurren reacciones específicas.
Temperatura
Un aumento en la temperatura incrementa la energía cinética de las moléculas, que al moverse con mayor rapidez, chocan con más frecuencia y con mayor energía.
Tamaño de partícula
Al variar el tamaño de partícula manteniendo la velocidad constante no existe una gran diferencia en el rendimiento, siendo relativamente menor cuando la partícula es fina.
Al mantener el tamaño de partícula constante y aumentar la velocidad de agitación se produce un incremento apreciable en el rendimiento de la sustancia
Superficie de contacto
En las reacciones heterogéneas, donde los reactivos están en diferentes fases, la reacción se produce en la superficie de contacto. En estos casos la velocidad de reacción dependerá del área de dicha superficie.
Las condiciones más propicias para que una reacción sea rápida es que se verifique entre gases o en disolución, ya que entonces la división alcanza su grado máximo.
Catalizadores
Los catalizadores son agentes que aumentan las velocidades de reacción sin transformarse.
Estado de agregación
Es necesario que las moléculas de los reactivos choquen entre sí. Cuanto más fácilmente chocan las moléculas, con tanta mayor rapidez reaccionan.
La mayor parte de las reacciones que se estudian son homogéneas: en ellas participan gases o disoluciones líquidas. Si los reactivos están en fases diferentes, como cuando uno es un gas y otro es un sólido, su área de contacto limita la reacción; por tanto, las reacciones en las que intervienen sólidos tienden a avanzar más aprisa si se aumenta el área superficial del sólido
Estructura de aminoácidos y proteínas
Aminoácidos
Unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-).
Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).
Proteínas
Biomoléculas formadas básicamente por C, H, O y N. Pueden además contener S y en algunos tipos de proteínas, P, Fe, Mg y Cu entre otros elementos.
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína.
Enzimas (catalizadores biológicos)
Las enzimas están en el centro de cada proceso bioquímico.
La mayoría de las enzimas son proteínas, excepto un pequeño grupo de ARN catalítico
La velocidad de la reacción enzimática depende del entorno
Características
-Eficientes
-Específicas
-Actúan en bajas concentraciones, en relación al sustrato
-No se consumen en las reacciones que catalizan
-Son regulables
Clasificación de las enzimas
2. Transferasas: transferencia de iones, radicales y grupos químicos. Kinasas, aminotransferasas.
4. Liasas: ruptura de enlaces no hidrolítica. Carboxilasas y decarboxilasas.
5. Isomerasas: reacciones de isomerización. Mutasas, racemasas.
6. Ligasas: formación de un compuesto por condensación de dos. Sintetasas, Sintasas.
La concentración y la actividad de las enzimas puede ser regulada
- Concentración: relación entre la síntesis y la degradación.
- Regulada por factores genéticos.
- Actividad: regulación de la actividad enzimática
- Factores cinéticos: [S], temperatura, pH, concentración iónica, cofactores, coenzimas, inhibidores.
Regulación específica:
- Alostérica
unión reversible, no covalente con moduladores.
- Covalente
unión covalente reversible con grupos reguladores.
- Proteólisis limitada
irreversible.
Bibliografía
http://bdigital.unal.edu.co/11321/1/juangabrielbarreraherrera.2012.pdf
http://scielo.sld.cu/pdf/far/v50n1/far09116.pdf
https://proyectodescartes.org/uudd/materiales_didacticos/cinetica_quimica-JS/pdf/cinetica.pdf
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
https://clasesparticularesdebioquimica.files.wordpress.com/2015/02/enzimas.pdf
https://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf
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